Geri Dön

Tutuklanmış Candida rugosa lipazı ile rasemik naproksen metil esterden S-naproksen üretiminde proses parametrelerinin incelenmesi

Investigation of process parameters for (S)-naproxen production from racemic naproxen methyl ester by immobilized Candida rugosa lipase

PDF İndir

  1. Tez No: 197523
  2. Yazar: MEHMET BAKKAL
  3. Danışmanlar: PROF.DR. SERPİL TAKAÇ
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Kimya Mühendisliği, Chemical Engineering
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2006
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Ankara Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Mühendisliği Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 124

Özet

ÖZETYüksek Lisans TeziTUTUKLANMIŞ Candida rugosa LİPAZI İLE RASEMİK NAPROKSEN METİLESTERDEN S-NAPROKSEN ÜRETİMİNDE PROSES PARAMETRELERİNİNİNCELENMESİMehmet BAKKALAnkara ÜniversitesiFen Bilimleri EnstitüsüKimya Mühendisliği Anabilim DalıDanışman: Prof. Dr. Serpil TAKAÇ(S)-Naproksenin tutuklanmış Candida rugosa lipazı (CRL) biyokatalizörlüğünde rasemik naproksenmetil ester karışımından enantiyoseçimli hidroliz tepkimesi ile ayırılmasında, tutuklama ve tepkimekoşullarının enzim aktivitesi ve enantiyoseçimliliği üzerine etkileri incelenmiştir. CRL'nin tutuklanmakoşulları, enzim miktarı, sulu faz/organik çözücü hacim oranı, sıcaklık, pH, substrat derişimi ve destektürü tutuklanmış enzimin aktivite ve enantiyoseçimliliğini etkilemiştir. CRL; Amberlite XAD-7,Montmorillonit K10 ve işlem görmüş kile tutuklanmıştır. Enzimin Amberlite XAD-7'ye tutuklanması üçsaat sonunda tamamlanmış; ancak tutuklanan enzimlerde destekten sızma %10'un üzerinde olmuştur.Tutuklama süresi altı saate çıkarıldığında destekten sızma %2'nin altına düşmüştür. Tutuklanmış enzimbiyokatalizörlüğünde enantiyoseçimli hidroliz tepkimeleri organik faz (izooktan)- tampon iki fazlısistemde izoterm koşullarda çalkalamalı hava banyosunda gerçekleştirilmiştir. Tutuklama ve hidroliztepkimesinin sıcaklık ve pH'ları aynı olduğu zaman tutuklanmış enzim daha iyi katalitik aktivitegöstermiştir. Sıcaklık 37oC'den 45oC'ye yükseldikçe dönüşüm artmış, ürünün enantiyomerik aşırılığıdeğişmemiştir. 50oC'de ise tutuklanmış enzimin aktivitesi ve rasemik naproksen metil esterin hidroliztepkimesindeki dönüşümü azalmıştır. 45oC ve pH=7.5'da 120 st sonunda dönüşüm x= %43.3 veenantiyomerik oran E=97.3 iken; 50oC ve pH=7.5'da x=%24.5 ve E = 42.6'dır. 45oC ve pH=4'de 1 gXAD-7 üzerine 800 mg ham enzim kullanılarak proteinin %95'i tutuklanmış ve 120 saat sonunda x=%45ve E=87.7 olmuştur. En iyi değerler 45oC ve pH=6'da 120 saat sonunda x=%47.6 ve E=176 olarak eldeedilmiştir. pH=9'da ise enantiyoseçimli hidroliz tepkimesi gerçekleşmemiş ve 120 st sonunda dönüşüm%5'de kalmıştır. Sulu faz/organik faz hacim oranı=1/4'de hidroliz tepkimesi daha hızlıgerçekleşmektedir. Tamponla doyurulmuş organik fazda ise ilk 24 st sonunda en hızlı hidroliz tepkimesigerçekleşmiş; sonrasında tepkime hızı azalmıştır. Substrat derişiminin etkisi 45oC ve pH=6'da 5, 10, 12.5ve 15 mg/ml değerlerinde incelenmiş ve 120 st sonunda en yüksek dönüşüme 10 mg/ml substratderişiminde ulaşılmıştır. 45oC ve pH=6'da Amberlite XAD-7'ye tutuklanmış olan enzimin tekrarkullanımı incelenmiş ve 180 st sonunda birinci kullanımda x=%48.7 ve E=172.4; ikinci kullanımdax=%46.1 ve E=125; üçüncü kullanımda x=%40.3 ve E=95 ve dördüncü kullanımda 120 saat sonundax=%27 ve E=63.6'ya ulaşılmıştır. Montmorillonit K10'a tutuklanmış enzim ile 45oC ve pH=6'da 120 stsonunda %22.4 dönüşümle E=18.9'a ulaşılmıştır. İşlem görmüş kile tutuklanmış enzim ile 45oC vepH=3'de 120 st sonunda %30 dönüşümle E=250'ye ulaşılmıştır. Geri döngülü dolgulu kolonbiyoreaktörde, Amberlite XAD-7'ye tutuklanmış enzimle rasemik naproksen metil esterin dinamikkinetik rezolüsyonunda 24.st sonunda %43.8 dönüşümle enantiyomerik aşırılık değeri % 97.05 olan (S)-naproksen üretilmiştir.2006, 124 sayfaAnahtar Kelimeler : Candida rugosa lipazı, enantiyoseçimli hidroliz, tutuklanmış enzim, (S)-naproksen, dinamik kinetik rezolüsyoni

Özet (Çeviri)

ABSTRACTMaster ThesisINVESTIGATION OF PROCESS PARAMETERS FOR (S)-NAPROXENPRODUCTION FROM RACEMIC NAPROXEN METHYL ESTER BYIMMOBILIZED Candida rugosa LIPASEMehmet BAKKALAnkara UniversityGraduate School of Natural and Applied SciencesDepartment of Chemical EngineerigSupervisor: Prof. Dr. Serpil TAKAÇThe effects of immobilization and reaction conditions on the enzyme activity and enantioselectivity in theproduction of (S)-naproxen through the enantioselective hydrolysis of racemic naproxen methyl ester bythe catalytic effect of immobilized Candida rugosa lipase (CRL) were investigated. Immobilizationconditions, enzyme loading, aqueous/organic phase volume ratio, temparature, pH, substrateconcentration and the type of immobilization material affected the enzyme activity and enantioselectivity.CRLon the Amberlite XAD-7 was immobilized on the Amberlite XAD-7, Montmorillonite K10 andtreated clay. Immobilization of CRL was completed after three hour, however, more than 10% leakagewas observed. When the immobilization period increased to six hours, the leakage decreased to 2%. Theenantioselective hydrolysis reactions in the presence of immobilized enzymes were carried out in anorganic solvent (isooctane) - aqueous (buffer solution) biphasic system in an orbital shaker underisothermal conditions. Better catalytic activity was obtained when the same temperature and pH wereemployed both in the immobilization and hydrolysis reaction. The increase in temperature from 37 oC to45 oC increased the conversion; however, the enantiomeric excesses of the product did not change. Theactivity of the enzyme and the conversion in the hydrolysis of racemic naproxen methyl ester decreased at50oC. The conversion of x= 43.3% and the enantiomeric ratio of E=97.3 were achieved at 45oC andpH=7.5 at the residence time of 120 h, where x=24.5% and E = 42.6 were obtained at 50 oC and pH=7.5.95% of protein was immobilized when 800 mg crude enzyme/g Amberlite XAD-7 was used in theimmobilization performed at 45 oC and pH=4; and x=45% and E=87.7 were obtained at 120 h. The bestresults were obtained as x=47.6% and E=176 in the hydrolysis reaction carried out at 45oC and pH=6 for120 h. On the other hand, enantioselective hydrolysis reaction rate was low at pH=9 and only 5% ofconversion at the residence time of 120 h could be obtained. Higher hydrolysis rate were obtained whenthe aqueous/organic phase volume ratio was 1/4 in comparison with the buffer-saturated organic phase.However the highest initial reaction rate was obtained in buffer-saturated organic phase which decreasedafter 24h. The effect of substrate concentration was investigated for 5, 10, 12.5 and 15 mg/ml values at45oC ve pH=6; and the highest conversion was obtained at 10 mg/ml after 120h. Reutilization ofimmobilized CRL on Amberlite XAD-7 was investigated with four successive hydrolyses wherex=48.7% and E=172.4; x=46.1% and E=125; x=40.3% and E=95 were obtained after first three 180 hreactions; and x=27% and E=63.6 were obtained after the last 120 h batch. Only 22.4% conversion and18.9 enantiomeric ratio were obtained with the immobilized CRL on Montmorillonite K10 at 45oC andpH=6 after 120 h. When the immobilized CRL on treated clay was used in the hydrolysis at 45oC andpH=3 for 120 h, x=30% and E=250 were obtained. In the dynamic kinetic resolution of racemicnaproxen methyl ester with the immobilized CRL on Amberlite XAD-7, (S)-naproxen was obtained with43.8% conversion and enantiomeric ratio of 97.05 at the residence time of 24 h.2006, pages 124Key Words : Candida rugosa lipase, enantioselective hydrolysis, immobilized enzyme, (S)-naproxen,dynamic kinetic resolutionii

Benzer Tezler

  1. Tez No

    485145

    Anyonik ve katyonik kaliks[n]aren türevlerinin sentezi ve bazı 2-arilpropiyonik asitlerin lipaz katalizli tepkimelerinde kullanılması

    Synthesis of various anionic and cationic calix[n]arene derivatives and their use in reaction of lipase catalyst to obtain 2-arylpropionic acids

    ENİSE AKÖZ ARSLAN

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2017

    KimyaSelçuk Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. MUSTAFA YILMAZ

  2. Tez No

    55285

    Kinetics of olive oil hydrolysis by free and immobilized Candida rugosa lipase

    Serbest ve tutuklanmış Candida rugosa ile zeytinyağı hidrolizinin kinetiği

    SİBEL FADILOĞLU

    Doktora

    İngilizce

    İngilizce

    1996

    Gıda MühendisliğiGaziantep Üniversitesi

    Gıda Mühendisliği Bölümü

    DOÇ.DR. ZERRİN SÖYLEMEZ

  3. Tez No

    120007

    Magnezyum silikata kovalent olarak immobilize edilmiş lipaz enziminin hidrolitik ve ester oluşturma aktivitelerinin araştırılması

    Researching of hydrolitic and ester constitution activities of immobilized lipase enzyme, covalently bounded to magnesium silicate

    PINAR AKA

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2002

    KimyaÇukurova Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. SEYHAN TÜKEL

  4. Tez No

    285439

    Alginat+jelatin jel karışımlarında lipaz immobilizasyonu ve immobilize enzimin bazı biyokimyasal özelliklerinin belirlenmesi

    Immobilization of lipase in mixture of alginate+gelatine gel and determination of some biochemical properties

    NAZİFE ULUĞ

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2011

    KimyaTrakya Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. HÜLYA YAĞAR

  5. Tez No

    4671

    Serbest ve tutuklanmış candida tropicalis ceppo 571 mayası kullanarak atık sülfit liköründen tek hücre proteini ve etil alkol üretimi

    Başlık çevirisi yok

    MURAT GÜVEN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1988

    BiyolojiHacettepe Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    YRD. DOÇ. DR. EMİR CANSUNAR

Geri Dön