a-Amilazin polimerik mikroküreler üzerinde kovalent bağlanma ile immobilizasyonu
Başlık çevirisi mevcut değil.
- Tez No: 76402
- Danışmanlar: PROF. DR. SERPİL AKSOY
- Tez Türü: Doktora
- Konular: Kimya, Chemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 1998
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Gazi Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 203
Özet
a-AMİLAZIN POLİMERİK MİKROKÜRELER ÜZERİNDE KOVALENT BAĞLANMA İLE İMMOBİLİZASYONU (Doktora Tezi) Hayrettin TÜMTÜRK GAZİ ÜNİVERSİTESİ FEN BİLİMLERİ ENSTİTÜSÜ Şubat 1998 ÖZET Enzimler katı destek materyallerinde tutuklandıklarında aktifliklerini uzun süre koruyabilir ve tekrar kullanılabilirler. Bu çalışmada a-amilaz enzimi, polimerik mikroküreler üzerinde kovalent bağlanma ile immobilize edildi. Destek materyali olarak poli (metil metakrilat - akrilik asit), poli (metil metakrilat - 2- hidroksietil metakrilat) ve poli (2-hidroksietil metakrilat) mikroküreleri hazırlandı. Bu mikroküreler yapılarında bulunan fonksiyonel gruplarına göre karbodiimit, tiyonil klorür, epiklorhidrin veya siyanürik klorür kullanılarak aktifleştirildi ve a-amilaz immobilize edildi. Serbest ve immobilize a-amilazın aktifliğine etki eden pH, sıcaklık, substrat konsantrasyonu ve ortamdaki Ca2+nin etkisi incelendi. Serbest a- amilaz için maksimum aktiftik pH 7,5 ve 40 °C da gözlenirken, immobilize enzim için bu değerler pH 6,0 - 6,5 arasında ve 55 °C civarında bulundu. Serbest enzim için Vmak ve Km değerleri sırasıyla 1,67x1 0“3 g/dm3.dak ve 2,51 g/dm3 iken, immobilize enzim için bu kinetik parametreler sırasıyla 2,89x1ü”4 g/dm3.dak- l,89xl0'3 g/dm3.dak ve 15,5 g/dm3 - 31,4 g/dm3 arasında bulundu. Serbest ct- amilaz 4 °C da depolandığında 20. günün sonunda aktifliğini tamamen kaybettiği halde immobilize enzimlerin 30. gün sonunda, orijinal aktifliklerinin yaklaşık %25 - %50 sini koruduğu gözlendi. Ortama Ca2+ eklendiğinde enzim kararlılığının arttığı, örneğin serbest enzimin 20. gün sonunda %37 immobilize enzimlerin ise 30. gün sonunda %84 - %91 aktifliklerini koruduğu gözlendi. Immobilize a- amilaz tekrarlanan kullanıma girdiğinde ve 3 gün içinde 20 kez kullanıldığında, orijinal aktifliğinin %77 - %79 unu koruduğu gözlendi. Ca2+ varlığında aynı süre ve sayıda kullanım için korunan aktifliğin % 90 - % 95 değerlerine ulaştığı gözlendi. Bilim Kodu : 405 Anahtar Kelimeler : a- Amilaz, İmmobilizasyon Kovalent bağlanma. Sayfa Adedi : 176 Tez Yöneticisi : Prof. Dr. Serpil AKSOY
Özet (Çeviri)
11 COVALENT IMMOBILIZATION OF a-AMYLASE ON POLYMERIC MICROSPHERES (Ph.D Thesis) Hayrettin TÜMTÜRK GAZİ UNIVERSITY INSTITUTE OF SCIENCE AND TECHNOLOGY February 1998 ABSTRACT Enzymes maintain their activities for long periods and be used repeatedly when immobilized on solid support materials. In this study, a-amylase was immobilized on polymeric microspheres by covalent bonding. Poly(methyl methacrylate - acrylic acid), poly(methyl methacrylate - 2-hydroxyethyl methacrylate) and poly(2-hydroxyethyl metacrylate) microspheres were prepared as support materials. These microspheres were activated with carbodiimide, thionylchloride, epychlorohydrin or cyanuric chloride depending on the functional groups in their structure and a-amylase was covalently bonded on these activated microspheres. The effect of various parameter such as temperature, pH, substrate concentration and Ca+2 on the activities of free and immobilized enzyme were examined. The maximum activities of free a-amylase were observed at pH 7.5 and 40 °C while these values were pH 6.0 -6.5 and 55 °C for immobilized enzymes. For free enzyme the Vmax and Km values were 1.67xl0“3 g/dm3.min and 2.51 g/dm3, respectively. For enzymes immobilized under different conditions these kinetic parameters were found to be in the range 2.89x1ü”4 g/dm3.min - 1.89xl0"3 g/dm3.min and 15.5 g/dm3 - 31.4 g/dm3, respectively. Upon storage at 4 °C, free a-amylase lost its activity completely in 20 days while immobilized enzymes maintained 25%- 50 % of their original activities after 30 days. Upon addition of Ca+2 into the medium an increase in the stability of the enzyme, such as 97 % retained activity for free enzyme at the end of 20 days, and 84% - 91% retained activities for immobilized enzymes at the end of 30 days were observed. It was observed that 77% - 79% of the original activity were preserved when immobilized a-amylase were used repeatedly 20 times in 3 days. In the presence of Ca2+, the preserved activity values increased up to 90 % - 95 % for the same number of repeated use in the same time period. Science Code Key Words Page Number Adviser 405 a- Amylase, Immobilization, Covalent binding 176 Prof. Serpil AKSOY
Benzer Tezler
- Bakteriyel kökenli ekstraselüler biyopolimerlerin protein adsorpsiyon davranışlarının incelenmesi için imak uygulamaları
Imak applications for the investigation of protein adsorption behaviors of bacterial originated extracellular biolopolimers
NURULLAH BANİ
Yüksek Lisans
Türkçe
2018
KimyaAksaray ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
PROF. DR. MEHMET ODABAŞI
PROF. DR. FATMA GÜRBÜZ
- Aspergillus niger üremesini ve alfa-amilaz aktivitesini etkileyen bazı parametrelerin incelenmesi
Başlık çevirisi yok
ÖZDEN KORKMAZ
- Cloning and characterization of α-amylase from Bacillus circulans ATCC 61
Bacillus circulans ATCC 61'den α-amilazın klonlanması ve karakterizasyonu
ARAM JALIL TAWFIQ
Yüksek Lisans
İngilizce
2016
BiyoteknolojiDicle ÜniversitesiBiyoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. FİKRET UYAR
YRD. DOÇ. DR. CEM ÖZİÇ
- Çapraz bağlı etoksile akrilat reçinesine enzim immobilizasyonu
Enzyme immobilization on cross-linked ethoxylate achrylate resin
GAREN KARABURUN
Yüksek Lisans
Türkçe
2024
BiyokimyaMarmara ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
DR. ÖĞR. ÜYESİ EFE BATURHAN ORMAN
PROF. DR. AYŞE OGAN
- Pichia pastoris'te rekombinant bakteriyel alfa amilaz üretimi
Production of recombinant bacterial alpha amylase in Pichia pastoris
ŞEYDA GÜLLÜ
Yüksek Lisans
Türkçe
2020
Gıda MühendisliğiAkdeniz ÜniversitesiGıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
PROF. DR. MEHMET İNAN