Geri Dön

Alfa amilazın insan tükürüğünden saflaştırılması fizikokimyasal ve kinetik özelliklerinin araştırılması

Purification of the alpha amylase from human saliva and evaluation of its physicochemical and kinetic properties

  1. Tez No: 80068
  2. Yazar: F. TUĞBA BABADAĞ
  3. Danışmanlar: DOÇ. DR. KADİRHAN SUNGUROĞLU
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyokimya, Biochemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 1998
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Ankara Üniversitesi
  10. Enstitü: Sağlık Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 56

Özet

ÖZET Alfa Amilazın İnsan Tükürüğünden Saflaştırılması Fizikokimyasal Ve Kinetik Özelliklerinin Araştırılması Bu çalışmada cc-amilaz enzimi insan tükürüğünden izole edilip saflaştınlarak bazı fizikokimyasal ve kinetik özellikleri incelendi. Önce enzimin nişasta substratı için Michaelis-Menten ve Lineweaver Burk grafikleri çizelerek Km değeri hesaplandı. Daha sonra artan enzim miktarının, inkübasyon sıcaklığının, pH'nın, değişen konsantrasyonlarda sodyum florid, disodyum fosfat ve maltozun enzim aktivitesine etkileri araştınldı. Sonuç olarak enzim miktarı arttıkça aktivitenin arttığı insan tükürük cc-amilazı için en uygun inkübasyon sıcaklığının 37°C ve en uygun pH'nın 6-7 olduğu bulundu. Diş macunlarının ve diş tozlarının yapısmda yer alan sodyum florid ve disodyum fosfatm konsantrasyonla ilişkili olarak tükürük a-amilazım inhibe ettiği ve sodyum florid için inhibisyon tipinin non-kompetetif olduğu saptandı. Maltozun da cc- amilazı konsantrasyona bağımlı olarak inhibe ettiği belirlendi. Anahtar Kelimeler : Alfa Amilaz, insan tükürüğü, Purifîkasyon, Enzim kinetiği 49

Özet (Çeviri)

SUMMARY Purification of the Alpha Amylase from Human Saliva and Evaluation of it's Physicochemical and Kinetic Properties a-amylase was isolated and purified from human saliva and physicochemical and kinetic properties were investigated. Michaelis- Menten and Lineweaver-Burk graphics were plotted and Km value of the enzyme for starch substrate was determined. The effects of enzyme concentration, incubation temperature, pH, NaF, Na2HP04 and maltose on the enzyme activity were investigated. It was found that activity was increased in correlation with increase in enzyme concentration. Optimal incubation temperature was 37°C and optimal pH was 6-7. NaF found in tooth paste and Na2HP04 found in tooth powder inhibited salivary a- amylase correlated with their concentration. The type of inhibition for NaF was non competetive. Maltose also inhibited the activity of ct- amylase dependent to its concentration.

Benzer Tezler

  1. Tükürük lekelerinde kart test yöntemiyle alfa amilaz enzim aktivitesinin tespit edilebilirliğinin incelenmesi

    Investigation of the determinabilitiy of alpha amylase enzyme activity by card test method in sali̇vary stai̇ns

    GÜLSÜM KADI

    Tıpta Uzmanlık

    Türkçe

    Türkçe

    2019

    Adli TıpMuğla Sıtkı Koçman Üniversitesi

    Adli Tıp Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. YASEMİN BALCI

  2. Pichia pastoris'te rekombinant bakteriyel alfa amilaz üretimi

    Production of recombinant bacterial alpha amylase in Pichia pastoris

    ŞEYDA GÜLLÜ

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2020

    Gıda MühendisliğiAkdeniz Üniversitesi

    Gıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. MEHMET İNAN

  3. Isolation, partial purification and characterization of alpha amylase produced by streptomyces sp

    Streptomyces sp tarafından üretilen alfa amilazın izolasyonu, kısmi saflaştırılması ve karakterizasyonu

    AYŞEGÜL ÇALIŞKAN

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2015

    BiyolojiFatih Üniversitesi

    Genetik ve Biyomühendislik Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. FAHRİ AKBAŞ

  4. Bacillus subtilis'ten izole edilen alfa-amilazın aktivitesi üzerine (H+) etkisi

    The Effect of (H+) 0n alfa-amilase activity isolated from bacillus subtilis

    GÜNAY TURMUŞ

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1998

    KimyaDicle Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ÇETİN AYTEKİN