Geri Dön

Bazı enzimlerin substrat, aktivatör ve inhibitörleri ile kinetik parametrelerinin tayini

Determination of substrate, activators and inhibitors and kinetic parameters of some enzymes

  1. Tez No: 134196
  2. Yazar: BETÜL LEYLEK
  3. Danışmanlar: PROF. DR. SALİH YILDIZ
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Kimya, Chemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2003
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Selçuk Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 67

Özet

ÖZET YÜKSEK LİSANS TEZİ BAZI ENZİMLERİN SUBSTRAT, AKTİVATÖR VE İNHÎBİTORLERİ İLE KİNETİK PARAMETRELERİNİN TAYİNİ Betül LEYLEK Selçuk Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Kimya Anabilim Dalı Danışman: Prof. Dr. Salih YILDIZ 2003, 6i sayfa Jüri: Prof. Dr. Salih YILDIZ Prof Dr. Tevfîk ATALAY Doç. Dr. Mustafa ERSÖZ Bu çalışmada Aspergillus Niger den elde edilen Glucose Oxidase enziminin P~D- glukozu enzimatik olarak yükseltgeme reaksiyonu, aerobik ortamda o-tolidini indikatör olarak kullanarak spektrofotometrik metot ile incelendi. Çalışmada inhibitörsüz veya aktivatörsüz denemelerin yanında değişik metal iyonlarının kullanıldığı denemeler de yapıldı. Bu metal iyonlarının reaksiyon üzerine etkisi incelendi ve bunlara ait kinetik parametreler tayin edildi. pH'ı 5,0 olan 0,5 M Asetat tamponunda, ortalama 27°C de I\ molibdat ve o- tolidin bulunan ortamda, inhibitor veya aktivatör kullanılmadan yapılan denemelerde 1^=2,08 İxl0“5 M ve Vm=2,725xl03 AA/sn olarak bulundu. Ni+\ Co+2 ve Mn+2 iyonları kullanılarak yapılan denemelerde Nı 2 iyonlarının reaksiyona herhangi bir inhibitor veya aktivatör etki göstermediği, Co+2 ve Mn+2 iyonlarının ise bu enzimatik reaksiyonu inhibe ettiği bulundu. Co!2 iyonun ”Sınırlı- Yarışmalı“ inhibisyon, Mn+2 iyonunun ise ”Yarışmasız“ inhibisyon meydana getirdiği tespit edildi. Co+2 iyonunun 2,00x1 0”4 M ve 3,00x1 0“4 M konsantrasyonları için K; değerleri sırasıyla 2,057x1 03 M”1 ve 0,835xl03 M“1, Mn+2 iyonunun 2,00x10”* M ve3,00xlO-4 M konsantrasyonları için Ki değerleri ise sırasıyla 2, 136x1 03 M“1 ve l?065x!03 M”1 olarak tayin edildi.

Özet (Çeviri)

ABSTRACT M. Sc. Thesis DETERMINATION OF KINETIC PARAMETERS WITH SUBSTRAT, ACTIVATOR AND INHIBITORS OF SOME ENZYMES Betül LEYLEK Selc-ak University Graduate School oi Sarural and Applied Science Department of Chemistry Supervisor: Prof. Dr. Salih YILDIZ 2003, Ci page Jury: Prof. Dr. Salih YILDIZ Prof. Dr. Tevfik ATALAY Doç. Dr. Mustafa ERSÖZ In this study, the enzymatic oxidation of £-D-glucose by Glucose Oxidase (GOD) enzym obtained from Aspergillus Niger by the use of o-tolidine indicator reactions under aerobic conditions were studied with a spectrophotometric method. In the study, various experiments have been carried out with different metal ions. Effect to reaction of this metal ions were investigated, and their kinetics parameters have been calculated. In 0,5 M acetate buffer with pH 5,0, the experiments made at the 27°C, under the condition in which there was I“, molybdate and o-tolidine Km was found as 2,081xl0”5 M. At the experiments made using Ni,jl, Co* and Mn“ions were »ccni that nc effect to reaction of Ni+2. It was found Mn+2 and Co+2 ions were also inhibited the enzymatic reaction. It was determined that Co+2 ions had uncompetitive inhibited. The inhibition consants Ki was calculated as 2,057xl03 M”1 at 2,00x1ü“4 M concentration and 0,835xl03 M”1 at 3,00x10“* M concentration for Co+2 ion, 2,136xl03 M'1 at 2,00x10”* M and l,065x!03 M"1 at 3,00x1 ir*M concentration for Mn+2 ion.

Benzer Tezler

  1. Biochemical characterisation of truncated amylopullulanase from Thermoanaerobacter brockii brockii

    Thermoanaerobacter brockii brockii kaynaklı amilopullulanaz enziminin kesilmiş varyantlarının biyokimyasal karakterizasyonu

    AYCAN KAYRAV

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2022

    Biyokimyaİstanbul Teknik Üniversitesi

    Moleküler Biyoloji-Genetik ve Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. NEVİN GÜL KARAGÜLER

  2. Bacillus subtilis ve Bacillus cereus bakterilerinden proteaz enziminin kısmi saflaştırılması ve özelliklerinin incelenmesi

    Partial purification and characterization of protease from Bacillus subtilis and Bacillus cereus bacteria

    ELİF ORTHAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2003

    Kimya Mühendisliğiİstanbul Teknik Üniversitesi

    Kimya Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. YÜKSEL AVCIBAŞI GÜVENİLİR

  3. The role of oxidative stress factors in the pathophysiology of Ocular Rosacea, analysis of tears and other materials

    Oküler Rosacea patofizyolojisinde oksidatif stres faktörlerinin rolü, gözyaşı ve diğer materyallerin analizi

    NİLÜFER YEŞİLIRMAK

    Doktora

    İngilizce

    İngilizce

    2023

    BiyokimyaGazi Üniversitesi

    Tıbbi Biyokimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. NESLİHAN BUKAN

    PROF. DR. JEAN-LOUIS BOURGES

  4. Bitki tohumundan lipaz enzimi eldesi ve karakterizasyonu

    Isolation and characterization of lipase enzyme from plant seed

    RÜVEYDE SANCAK

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2019

    BiyokimyaSakarya Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. GÜLNUR ARABACI

  5. Kiwano (Cucumis metuliferus) bitkisinde peroksidaz enzimlerinin kinetik özelliklerinin incelenmesi

    Kinetic properties of some peroxidases from kiwano (Cucumis metuliferus)

    ZEYNEP DENLİ

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2013

    BiyokimyaSakarya Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    YRD. DOÇ. GÜLNUR ARABACI