Theoretical and experimental studies on the structure and dynamics of thermostable enzymes in non-aqueous media
Termokararlı enzimlerin susuz ortamlardaki yapı ve dinamikleri üstüne teorik ve deneysel calışmalar
- Tez No: 707934
- Danışmanlar: DOÇ. DR. EMEL TİMUÇİN
- Tez Türü: Doktora
- Konular: Biyokimya, Biyomühendislik, Biyoteknoloji, Biochemistry, Bioengineering, Biotechnology
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2021
- Dil: İngilizce
- Üniversite: Acıbadem Mehmet Ali Aydınlar Üniversitesi
- Enstitü: Sağlık Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Medikal Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 154
Özet
Termoalkalofilik lipazlar, çok yönlü reaksiyonları kataliz edebilen endüstriyel potansiyele sahip termostabil enzimlerdir. Bu enzimlerin sulu olmayan ortamlarda nasıl davrandığının anlaşılması, kimya endüstrisindeki uygulamalarını güçlendirilmesine ve zorlu endüstriyel koşullar için kararlı lipaz varyantlarının akılcı tasarımına katkıda bulunabilir. Buna dayanarak, bu tez çalışmasında, sulu olmayan ortamlardaki termoalkalofilik lipazlarla ilgili üç ayrı çalışmaya yer verilmiştir. İlk olarak, organik çözücülerin lipaz aktivitesi ve stabilitesi üzerine olan etkisi araştırıldı. Kısaca, moleküler dinamik (MD) simülasyonları ile, polar çözücülerin düşük sıcaklıkta lipaz dinamiklerini iyileştirdiği, polar olmayan çözücülerin ise yüksek sıcaklıklarda lipazı önemli ölçüde stabilize ettiği gösterildi. Bu gözlemler, düşük sıcaklıkta polar çözücülerde yüksek lipaz aktivitesi ve yüksek sıcaklıkta polar olmayan çözücülerde geliştirilmiş termostabilite olarak belirlenmiştir. İkinci olarak, derin ötektik çözücülerdeki (DES'ler) su içeriğinin lipaz yapısı üzerindeki etkileri incelenmiştir. MD simülasyonları ile, saf DES'in lipazı yüksek oranda stabilize ettiği, DES'e su ilavesinin ise lipaz dinamiklerini iyileştirdiği gösterilmiştir. Özellikle, yüksek oranda sulu DES ortamında, yüksek sıcaklıkta lipaz katlanmasına olumsuz etkileri olmuştur. Son olarak, anyonik deterjan sodyum dodesil sülfatın termoalkalofilik lipazların arayüzey aktivasyonu üzerindeki etkisi araştırıldı. MD simülasyonları, simülasyon sıcaklığından bağımsız olarak SDS'nin lipazı aktive ettiği gözlenmiştir. Yüksek SDS konsantrasyonlarında, SDS misel oluşturmayı tercih ederek lipaz ile etkileşim göstermemiştir. Ayrıca, yüksek sıcaklıklarda bile SDS'in lipazı denature etmediği görülmüştür. Son olarak, lipaz dimerik yapısının, özellikle yüksek sıcaklıkta yapısal stabiliteyi güçlendirdiği belirlenmiştir.
Özet (Çeviri)
Thermoalkalophilic lipases are thermostable enzymes that carry a paramount industrial potential owing to the versatility of their catalyzed reaction. Understanding how these enzymes behave in non-aqueous environments can potentiate their implementation in in chemical industry and contribute to the rational design of highly stable lipase variants for extreme industrial conditions. On the ground of this, here we report the results of three studies of thermoalkalophilic lipases in non-aqueous media. Firstly, the effect of organic solvents on lipase activity and stability was investigated. Briefly, molecular dynamics (MD) simulations showed that polar solvents improved lipase dynamics at low temperature, while non-polar solvents significantly stabilized lipase at elevated temperatures. These observations were reflected in high lipase activity in polar solvents at low temperature and improved thermostability in non-polar solvents at high temperature. Secondly, the effects of water content in deep eutectic solvents (DESs) on lipase structure was studied. MD simulations showed that pure DES highly stabilized lipase, while hydrating DES improved lipase dynamics. Notably, highly hydrated DES had negative impacts on the overall fold of lipase particularly at high temperature. Lastly, we investigated the effect of the anionic detergent sodium dodecyl sulfate on the interfacial activation of thermoalkalophilic lipases. MD simulations showed that regardless of the simulation temperature, SDS achieved lipase activations. At high SDS concentrations, SDS prefers to form micelles and ceases to interact with lipase. Furthermore, no lipase denaturation was noted in SDS even at high temperature. Finally, lipase dimeric structure was found to potentiates structural stability particularly at elevated temperature.
Benzer Tezler
- Investıgatıon of fıne and hyperfıne structure energy levels of holmıum I usıng laser spectroscopıc technıques
Holmiyum I'in ince ve aşırı ince yapı enerji seviyelerinin laser spektroskopik yöntemlerle incelenmesi
SEDA KIN BARKA
Doktora
İngilizce
2025
Fizik ve Fizik Mühendisliğiİstanbul Teknik ÜniversitesiFizik Mühendisliği Ana Bilim Dalı
PROF. DR. GÜNAY BAŞAR
- Computer based modelling and simulation of electronic and optical properties of CdSe and ZnSe based heterostructure quantum dots
CdSe ve ZnSe tabanlı heteroyapılı kuantum noktaların elektronik ve optik özelliklerinin bilgisayar tabanlı modellenmesi ve benzetimi
DERYA MALKOÇ
Doktora
İngilizce
2025
Fizik ve Fizik Mühendisliğiİstanbul Teknik ÜniversitesiNanobilim ve Nanomühendislik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. HİLMİ ÜNLÜ
- Sıvı metallerin sıvı-buhar arayüzeylerinin atomik yapısının moleküler simülasyon metodu ile incelenmesi
The investigation of atomic structure of liquid-vapour interfaces of liquid metals by molecular simulation metod
DİDEM MAVİGÖZ
Yüksek Lisans
Türkçe
2009
Fizik ve Fizik MühendisliğiTrakya ÜniversitesiFizik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. SERAP ŞENTÜRK DALGIÇ
- Ağır hidrokarbonlardan dizel yakıt elde etmek için katalizörlü ortamda tübüler ve cstr reaktör tasarımının yapılması ve proses optimizasyonu
Design and process optimization of tubular and cstr reactor in catalytic environment for producing diesel fuel from heavy hydrocarbons
TAMER ÇINAR
Doktora
Türkçe
2025
KimyaSakarya ÜniversitesiYangın ve Yangın Güvenliği Anabilim Dalı
PROF. DR. HAKAN SERHAD SOYHAN
- Karbon tabanlı yeni hibrit nano-yapıların modellenmesi ve analizi
Modeling and analysis of carbon based new hybrid nano-structures
ÜNAL DEĞİRMENCİ
Doktora
Türkçe
2019
Makine Mühendisliğiİstanbul Teknik ÜniversitesiMakine Mühendisliği Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. MESUT KIRCA