Geri Dön

Exploring the shifts in the energy landscape of calmodulin under different environmental conditions

Farklı çevresel koşullarda kalmodulinin enerji yüzeyindeki değişimlerin araştırılması

  1. Tez No: 929596
  2. Yazar: BÜŞRA TAYHAN
  3. Danışmanlar: PROF. DR. CANAN ATILGAN, PROF. DR. ALİ RANA ATILGAN
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyofizik, Biyokimya, Biyomühendislik, Biophysics, Biochemistry, Bioengineering
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2024
  8. Dil: İngilizce
  9. Üniversite: Sabancı Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Moleküler Biyoloji, Genetik ve Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.

Özet

Proteinler sabit yapılar değildir; fonksiyonları, birden fazla konformasyon edinebilme yetenekleriyle yakından ilişkilidir. Bu dinamik doğaları, proteinlerin diğer biyomoleküllerle etkileşim kurmalarını veya reaksiyonları katalize edebilmeleri için farklı şekiller veya durumlar arasında geçiş yapmalarını mümkün kılar. Proteinlerin dinamik davranışları, sıcaklık, pH ve iyonik kuvvet gibi çevresel koşullara güçlü bir şekilde bağlıdır ve bu koşullar, proteinlerin yapılarını ve fonksiyonlarını önemli ölçüde değiştirebilir. Bu tezde, proteinlerin konformasyonel çeşitliliğinin değişen çevresel koşullar altında nasıl farklılaştığını araştırıyoruz. Model sistem olarak, çok sayıda hücresel süreçte yer alan ve farklı deneysel koşullarda birçok konformasyonu tespit edilmiş bir kalsiyum bağlayıcı protein olan kalmodulini (CaM) seçtik. CaM, çevresel etkilerin protein dinamikleri üzerindeki etkilerini incelemek için ideal bir adaydır. Dahası, CaM, genetik olarak kodlanmış floresan kalsiyum biyosensörlerinde algılama bölgesi olarak görev yapar; bu da konformasyonel değişimlerini anlamanın, etkili ve duyarlı sensörlerin tasarlanması açısından önemini vurgular. CaM'in ziyaret ettiği bölgeler, iki temel serbestlik derecesi ile iyi bir şekilde temsil edilir: iki lobununun birbirinden bağımsız dönüş açısı (cis/trans) ve lobların birbirine olan uzaklığı. Klasik moleküler dinamik (MD) benzetimleriyle ulaşılabileceğimiz zaman ölçekleri çeşitli minimumları ayıran yüksek enerji bariyerlerini aşmaya izin vermediğinden, temel serbestlik derecelerini kolektif değişkenler olarak kullanarak metadinamik benzetimlerini uyguladık. Fizyolojik/düşük iyonik kuvvet koşullarında kalsiyumlara bağlı/bağlı olmayan CaM'i temsil eden dört farklı koşulu araştırdık. CaM'in, dört kararlı bölge (cis-kompakt, trans-kompakt, cis-açık, trans-açık) arasında minimumlarının konumunu ayarlayan bir jonglör gibi davrandığını tespit ettik. Metadinamik benzetimleri yoluyla minimumların konumlarını belirledikten sonra, bu minimumlardan temsilci yapılar seçip minimizasyon ve ardından dengeleme benzetimleri gerçekleştirdik. Bunu, gözlemlenen minimumların yapısal temelini anlamak ve seçilen kolektif değişkenlerin etkinliğini doğrulamak için yaptık. MD benzetim sonuçlarımız, düşük iyonik kuvvet koşulları altında enerji yüzeyinin çok daha sığ olmasına rağmen, konformerlerin yapay minimumlarda sıkışıp kaldığını ortaya koydu. Bu durumu, iyonların, konformerlerin sıkışmasına neden olan tuz köprülerinin serbest kalmasına yardımcı olan faktörler olarak tanımlayarak açıklayabilmekteyiz. Dolayısıyla iyonik kuvveti protein tasarımında hesaba katılması gereken önemli bir aktör olarak belirlemekteyiz.

Özet (Çeviri)

Proteins are flexible structures, and their functions are closely tied to their ability to adopt multiple conformations. Their dynamic nature enables them to shift between different shapes or states, which is crucial for interacting with other biomolecules or catalyzing reactions. This behavior of proteins is strongly influenced by environmental conditions, such as temperature, pH, and ionic strength, which can significantly alter their structural states and functions.In this thesis, we investigate how the conformational landscape of proteins shifts under changing environmental conditions. Our model system is calmodulin (CaM), a calcium-binding protein involved in numerous cellular processes. Known for its adaptability, CaM exhibits a wide array of conformations under various experimental conditions, making it an ideal candidate for studying environmental effects on protein dynamics. Moreover, CaM serves as the sensing domain in genetically encoded fluorescent calcium biosensors, highlighting the importance of understanding its conformational changes for designing efficient and responsive sensors. The regions visited by CaM are well-represented by a pair of essential degrees of freedom (DoF) describing the relative positioning of its two lobes (cis/trans) and the compactness of the overall CaM structure. Since the time scale of classical molecular dynamics (MD) simulations do not allow for overcoming the high energy barriers that might separate various minima, we resort to well-tempered metadynamics simulations using the essential DoF as collective variables (CVs). We explore four different conditions representing Ca2+ bound/unbound CaM at physiological/low ionic strength. We find that CaM acts like a juggler, adjusting the position of its minima between four stable regions (cis-compact, trans-compact, cis-open, trans-open). After identifying the locations of the minima via metadynamics, we select representative structures from these minima and perform equilibration runs. Our work unveils the structural basis of the observed minima and validates the effectiveness of our chosen CVs. Our results reveal that, although the energy surface is much shallower under low ionic strength (IS) conditions, conformers get stuck in artificial minima due to strong transient salt bridges. It appears that ions act as lubricants, helping to release salt bridges that cause the conformers to become trapped. As a result, we find IS of the environment to be a major factor to be considered in protein design problems.

Benzer Tezler

  1. Akaryakıtla çalışan endüstriyel tav fırınlarında yanma, sıcaklık ve basıncın optimum kontrolu

    Optimum control of combustion temperature and pressure in industrial tempering furnaces working with fuel-oil

    MEHMET EROĞLU

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1987

    Makine MühendisliğiGazi Üniversitesi

    Makine Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. YÜCEL ERCAN

  2. Çekirdeksiz kuru üzümde uygulanan politikanın Ege Bölgesinde üretim ve üretici açısından sonuçlarının değerlendirilmesi

    Başlık çevirisi yok

    GÜVEN ÖZERİN

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    1986

    ZiraatEge Üniversitesi

    Tarım Ekonomisi Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. METİN TALİM

  3. KY-89 zeolitinde asitlik dağılımının ve bazı hidrokarbonların etkin difüzyon katsayılarının gaz kromatografi ile tayini

    Başlık çevirisi yok

    SEZAİ ERDEM

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1987

    Kimya MühendisliğiEge Üniversitesi

    Kimya Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. GÖNÜL GÜNDÜZ

  4. Renk görüntü teorisi ve televizyona uygulaması

    Theories of colour vision and their application to television

    MUSTAFA LAMİ TAPLAMACIOĞLU

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    1986

    Elektrik ve Elektronik MühendisliğiGazi Üniversitesi

    Elektrik-Elektronik Eğitimi Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. ATİLLA ÖZMEN

  5. Spinntester makinasında optimum pamuk ipliği eğirme koşullarının saptanması üzerine bir araştırma

    Başlık çevirisi yok

    SEDAT DİNÇBOSTANCI

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1986

    Tekstil ve Tekstil MühendisliğiEge Üniversitesi

    Tekstil Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    YRD. DOÇ. DR. YALÇIN BOZKURT